Caspase 3



Všechny poznatky, které lidé za staletí nashromáždili o Caspase 3, jsou nyní k dispozici na internetu a my jsme je pro vás shromáždili a uspořádali co nejpřístupnějším způsobem. Chceme, abyste měli rychlý a efektivní přístup ke všem informacím o Caspase 3, které chcete vědět, aby vaše zkušenost byla příjemná a abyste měli pocit, že jste skutečně našli informace o Caspase 3, které jste hledali.

Pro dosažení našich cílů jsme se snažili nejen získat co nejaktuálnější, nejsrozumitelnější a nejpravdivější informace o Caspase 3, ale dbali jsme také na to, aby design, čitelnost, rychlost načítání a použitelnost stránky byly co nejpříjemnější, abyste se mohli soustředit na to podstatné, znát všechny dostupné údaje a informace o Caspase 3, aniž byste se museli starat o cokoli dalšího, o to jsme se již postarali za vás. Doufáme, že jsme dosáhli svého cíle a že jste našli informace, které jste chtěli o Caspase 3. Proto vás vítáme a vyzýváme, abyste si i nadále užívali používání scientiacs.com.

CASP3
1rhj.jpg
Dostupné struktury
PDB Hledání ortolog : PDBe RCSB
Identifikátory
Pezdívky CASP3 , CPP32, CPP32B, SCA-1, kaspasa 3
Externí ID OMIM : 600636 MGI : 107739 HomoloGene : 37912 GeneCards : CASP3
Ortology
Druh lovk My
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_004346
NM_032991

NM_009810
NM_001284409

RefSeq (protein)

NP_001271338
NP_033940

Umístní (UCSC) není k dispozici Chr 8: 46,62 - 46,64 Mb
Hledání PubMed
Wikidata
Zobrazit/upravit lovka Zobrazit/upravit my

Caspase-3 je kaspázový protein, který interaguje s kaspázou-8 a kaspázou-9 . Je kódován genem CASP3 . CASP3 orthology byly identifikovány v mnoha savc , pro n jsou k dispozici kompletní genom dat. Unikátní ortology jsou pítomny také u pták , jetrek , lissamphibian a teleost .

CASP3 protein je lenem c ysteine- asp Artic kyselina ochra nejasností ( kaspázy ) rodiny. Sekvenní aktivace kaspáz hraje ústední roli ve fázi provádní bunné apoptózy . Kaspázy existují jako neaktivní proenzymy, které procházejí proteolytickým zpracováním na konzervovaných asparagových zbytcích za vzniku dvou podjednotek, velkých a malých, které dimerizují za vzniku aktivního enzymu . Tento protein tpí a aktivuje kaspázy 6 a 7 ; a samotný protein je zpracován a aktivován kaspázami 8, 9 a 10 . Jedná se o pevládající kaspázu podílející se na tpení prekurzorového proteinu amyloidu-beta 4A , která je spojena se smrtí neuron u Alzheimerovy choroby . Alternativní sestih tohoto genu vede ke dvma variantám transkriptu, které kódují stejný protein.

Signální dráha TNF -R1. Peruované edé áry pedstavují více krok

Caspase-3 sdílí mnoho typických vlastností spolených vem aktuáln známým kaspázám. Jeho aktivní místo napíklad obsahuje cysteinový zbytek (Cys-163) a histidinový zbytek (His-121), které stabilizují tpení peptidové vazby proteinové sekvence na karboxy-koncovou stranu kyseliny asparagové, pokud je souástí konkrétní 4-aminokyselinová sekvence. Tato specifinost umouje kaspázám být neuviteln selektivní, s 20 000násobnou preferencí kyseliny asparagové ped kyselinou glutamovou . Klíovým rysem kaspáz v buce je to, e jsou pítomny jako zymogeny , nazývané prokaspázy, které jsou neaktivní, dokud jejich aktivaci nezpsobí biochemická zmna. Kadá prokaspasa má N-koncovou velkou podjednotku asi 20 kDa následovanou mení podjednotkou asi 10 kDa, nazývanou p20, respektive p10.

Specifinost podkladu

Za normálních okolností kaspázy rozpoznávají sekvence tetra-peptid na svých substrátech a hydrolyzují peptidové vazby po zbytcích kyseliny asparagové . Caspase 3 a kaspasa 7 sdílejí podobnou substrátovou specificitu rozpoznáváním tetra-peptidového motivu Asp-xx-Asp. C-koncový Asp je naprosto nezbytný, zatímco variace v dalích tech polohách lze tolerovat. Specifinost kaspázového substrátu byla iroce pouívána pi konstrukci inhibitor a léiv na bázi kaspázy .

Struktura

Zejména kaspáza-3 (také známá jako CPP32/Yama/apopain) je vytvoena ze 32 kDa zymogenu, který je tpen na podjednotky 17 kDa a 12 kDa. Kdy je procaspasa tpena na konkrétním zbytku, aktivní heterotetramer pak me být vytvoen hydrofobními interakcemi, co zpsobí, e se tyi antiparalelní beta listy z p17 a dva z p12 spojí a vytvoí heterodimer, který následn interaguje s jiným heterodimerem k vytvoení plné 12vláknové struktury beta listu obklopené alfa-helixy, která je pro kaspázy jedinená. Kdy se heterodimery vyrovnají od sebe k sob, aktivní místo je umístno na kadém konci molekuly tvoené zbytky z obou zúastnných podjednotek, akoli nezbytné zbytky Cys-163 a His-121 se nacházejí na p17 (vtí ) podjednotka.

Mechanismus

Katalytické místo kaspázy-3 zahrnuje sulfohydrylovou skupinu Cys-163 a imidazolový kruh His-121. His-121 stabilizuje karbonylovou skupinu klíového aspartátového zbytku, zatímco Cys-163 útoí a nakonec tpí peptidovou vazbu. Cys-163 a Gly-238 také fungují ke stabilizaci tetraedrického pechodového stavu komplexu substrát-enzym pomocí vodíkové vazby . In vitro bylo zjitno, e kaspáza-3 dává pednost peptidové sekvenci DEVDG (Asp-Glu-Val-Asp-Gly) se tpením, ke kterému dochází na karboxylové stran druhého zbytku kyseliny asparagové (mezi D a G). Caspase-3 je aktivní v irokém rozmezí pH, které je o nco vyí (zásaditjí) ne mnoho jiných katasáz provádcích kata. Tento iroký rozsah naznauje, e kaspáza-3 bude pln aktivní za normálních a apoptotických bunných podmínek.

Aktivace

Kaspáza-3 je aktivována v apoptotické buce jak vnjími (smrtícím ligandem), tak vnitními (mitochondriálními) cestami. Funkce zymogenu kaspázy-3 je nezbytná, protoe pokud by byla neregulovaná, aktivita kaspázy by zabíjela buky bez rozdílu. Zymogen kaspázy-3 jako kataspásová kata nemá prakticky ádnou aktivitu, dokud není roztpen iniciátorovou kaspázou poté, co dolo k apoptotickým signalizaním událostem. Jednou takovou signální událostí je zavedení granzymu B , který me aktivovat iniciátorové kaspázy, do bunk cílených na apoptózu zabijáckými T bukami . Tato vnjí aktivace pak spoutí charakteristickou kaspázovou kaskádu charakteristickou pro apoptotickou dráhu, ve které hraje dominantní roli kaspasa-3. Pi vnitní aktivaci funguje cytochrom c z mitochondrií v kombinaci s kaspázou-9 , faktorem aktivujícím apoptózu 1 ( Apaf-1 ) a ATP na zpracování prokaspázy-3. Tyto molekuly jsou dostatené k aktivaci kaspázy-3 in vitro, ale jiné regulaní proteiny jsou nutné in vivo . Bylo prokázáno, e extrakt z mangostanu ( Garcinia mangostana ) inhibuje aktivaci kaspázy 3 v lidských neuronálních bukách oetených B-amyloidem.

Inhibice

Jedním ze zpsob inhibice kaspázy je rodina protein IAP (inhibitor apoptózy), která zahrnuje c-IAP1, c-IAP2, XIAP a ML-IAP. XIAP váe a inhibuje iniciátorovou kaspázu-9, která je pímo zapojena do aktivace exekuní kaspázy-3. Bhem kaspázové kaskády vak kaspasa-3 funguje tak, e inhibuje aktivitu XIAP tpením kaspázy-9 na specifickém míst, co brání XIAP v schopnosti vázat se za úelem inhibice aktivity kaspázy-9.

Interakce

Bylo ukázáno, e Caspase 3 interaguje s:

Biologická funkce

Bylo zjitno, e kaspáza-3 je nezbytná pro normální vývoj mozku i pro jeho typickou roli v apoptóze, kde je zodpovdná za kondenzaci chromatinu a fragmentaci DNA . Zvýené hladiny fragmentu Caspase-3, p17, v krevním eiti, jsou známkou nedávného infarktu myokardu . Nyní se ukazuje, e kaspáza-3 me hrát roli v diferenciaci embryonálních a hematopoetických kmenových bunk .

Viz také

Reference

Dalí tení

externí odkazy

Opiniones de nuestros usuarios

Miroslav Smejkalová

Tento příspěvek na Caspase 3 mi pomohl na poslední chvíli dokončit práci na zítřek. Už jsem se viděl, jak zase používám Wikipedii, což nám učitelka zakázala. Díky za záchranu.

Valentina Tomanová

Stránka se mi líbí a článek o Caspase 3 je ten, který jsem hledal.

Alenka Martinek

Skvělý objev tohoto článku o Caspase 3 a celé stránce. Přejde přímo k oblíbeným.

Margita Němec

Informace poskytnuté o proměnné Caspase 3 jsou pravdivé a velmi užitečné. Dobrý.