V tomto článku prozkoumáme dopad Proteinkináza C v různých kontextech a situacích. Od svého vlivu na společnost až po jeho relevanci v profesionální oblasti se Proteinkináza C ukázalo být tématem velkého zájmu a diskuse. Na těchto stránkách budeme analyzovat jeho původ, vývoj a možné budoucí důsledky s cílem poskytnout kompletní a aktualizovanou vizi Proteinkináza C. Doufáme, že shromažďováním údajů, posudků a odborných názorů toto téma objasníme a nabídneme našim čtenářům obohacující pohled.
Proteinkináza C (PKC) je enzym ze skupiny proteinkináz (konkrétně serin/threonin kináza), který pro svou činnost vyžaduje záporně nabité fosfolipidy a je regulován diacylglycerolem (DAG) a někdy vápenatými kationty.[1] Aktivace PKC spouští celou řadu významných buněčných procesů, jejichž konkrétní povaha závisí na buněčném typu. Například v jaterních buňkách reguluje metabolismus glykogenu tak, že fosforylací inhibuje glykogensyntázu.[2] Účastní se však obecně tak rozmanitých procesů, jako je buněčný růst, metabolismus,[2] pohyb buněk či prostě změna genové exprese a tvorba druhých poslů[3] (např. dalšího DAG díky zpětné vazbě).[2] U obratlovců je známo asi 10 izoenzymů proteinkinázy C, všechny mívají nejen kinázovou doménu, ale i N-terminální regulační oblast.[3]
PKC je v typickém případě aktivována tak, že nejprve dojde (díky IP3) ke vzrůstu koncentrace vápenatých iontů, což vede k tomu, že PKC se asociuje s vnitřní stranou membrány a aktivuje se. Dostává se do kontaktu s membránovým lipidem DAG, který byl vytvořen pomocí fosfolipázy C obvykle na popud nějakého receptoru spřaženého s G-proteinem (někdy však zřejmě přes PI3K kinázu).[2]
Mezi inhibitory proteinkinázy C patří namátkou bisindolylmaleimid, 1-O-hexadecyl-2-O-methylglycerol, melitin, floretin, polymyxin B a staurosporin.[1]